不同超声功率处理对鲢鱼肌原纤维蛋白理化特性及凝胶品质的影响

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　　摘 要：以鲢鱼为原料，研究不同功率下超声处理对鲢鱼肌原纤维蛋白及其凝胶性质的影响。结果表明：随着超声功率的增加，肌原纤维蛋白起泡性、泡沫稳定性、乳化性和乳化稳定性均呈现先增加后降低的趋势，超声功率300 W时均达到最大值;肌原纤维蛋白热凝胶的白度和持水性也随着超声功率的增大先增加后减小，在超声功率300 W时达到最大值，较未处理样品分别提高44%和27%;肌原纤维蛋白凝胶的蒸煮损失率呈现出随着超声功率的增加一直降低的趋势，在超声功率为400 W时达到最小值，较未处理样品降低13%。上述结果表明，不同功率超声波处理对鲢鱼肌原纤维蛋白及其凝胶的改性具有一定的改善作用。
　　关键词：超声波;鲢鱼;肌原纤维蛋白;凝胶
　　Abstract： The effects of ultrasonic power on physicochemical properties and gel properties of myofibrillar protein from silver carp were studied. The results showed that the foaming capacity， foam stability， emulsifying capacity and emulsion stability of myofibrillar protein first increased with increasing ultrasonic power up to 300 W and then decreased. The same trend was observed for whiteness and water-holding capacity （WHC） and their maximum values increased by 44% and 27% respectively compared with untreated samples. The cooking loss of heat-induced myofibrillar protein gel showed a gradually decreasing trend with ultrasonic power up to 400 W， and its minimum value was 13% lower than that of untreated samples. The above finding showed that ultrasonic treatment improved the properties of both myofibrillar protein and heat-induced gel from silver carp.
　　Keywords： ultrasonic; silver carp; myofibrillar protein; gelationDOI：10.7506/rlyj1001-8123-20190121-017
　　中圖分类号：TS254.1                                  文献标志码：A 文章编号：1001-8123（2019）03-0014-06
　　引文格式：
　　尹艺霖， 刘学军. 不同超声功率处理对鲢鱼肌原纤维蛋白理化特性及凝胶品质的影响[J]. 肉类研究， 2019， 33（3）： 14-19. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20190121-017.    http：//www.rlyj.net.cn
　　YIN Yilin， LIU Xuejun. Effects of ultrasonic power on physicochemical properties and gel quality of myofibrillar protein from silver carp[J]. Meat Research， 2019， 33（3）： 14-19. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20190121-017.    http：//www.rlyj.net.cn
　　鲢鱼作为世界上淡水鱼中捞捕量最大的10 种鱼类之一[1]，具有高蛋白、低胆固醇、低脂肪、低热、低盐、口感鲜嫩、易于食用等特点[2]，但是由于鲢鱼肉质单薄、鱼刺较多的特点，其在市场上的销量很低[3]。肌原纤维蛋白是盐溶性蛋白，作为功能性蛋白成分被广泛应用于食品工业中，而且是鱼糜制品的功能成分，其结构与性质直接影响鱼糜制品的形成，进而影响鱼肉制品的品质[4]。近年来，鱼糜制品越来越受到广大消费者的喜爱，但淡水鱼肌原纤维蛋白存在凝胶强度差、易发生冷冻变性等缺陷[5]，为了更好地开发利用淡水鱼资源，将其肌原纤维蛋白改性，提高鱼糜制品的凝胶品质是急需解决的问题[6]。目前，对肌原纤维蛋白改性的研究主要集中在pH值、提取方法以及添加糖、卡拉胶、谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase，TG）等化学改性对其功能性质的影响。Li Xingke等[7]研究发现，用脱乙酰度为77.3%的壳聚糖修饰鲢鱼肌原纤维蛋白具有很好的改性效果;Chen Hongsheng等[8]研究发现，冷冻保护剂的加入使鲤鱼鱼糜肌原纤维蛋白热稳定性、凝胶性得到提高。但上述研究具有低效率、耗时、耗能、成本高等缺点[9]。
　　目前在食品领域的研究中，超声技术属于十大高新技术手段之一[10]。超声技术通过机械效应、空化效应、热效应和化学效应作用于底物，使接触它的物质反应快速而均匀，具有效率高、成本低、操作简单、污染小等特点[11]。通过超声技术处理过的肌原纤维蛋白，其分子质量不会发生任何改变，但是在超声波的作用下，蛋白质的结构会发生一定的改变，蛋白质的结构是蛋白质体现功能性的基础，因此改变蛋白质结构可以提高其功能特性[12]。张崟等[13]研究发现，超声波处理提高了鱼糜的凝胶强度、黏性、弹性和回复性等;McClements[14]研究表明，超声波可以促进肌原纤维蛋白的释放，进而提高肉制品的持水性、嫩度、黏结性等理化性质。然而，超声波对肌原纤维蛋白理化特性的影响鲜有报道。利用超声技术对蛋白质进行改性属于用物理手段进行改性的一种方法，具有操作时间短、操作方法简单、操作易于控制并且能耗较低等优点[11]。 　　本研究通过超声方法在低温条件下对鲢鱼肌原纤维蛋白进行提取及改性，并探究不同超声功率处理对肌原纤维蛋白的影响，通过扫描电镜从微观结构观察不同超声功率处理后鲢鱼肌原纤维蛋白的结构变化。以期为通过超声波改性鲢鱼肌原纤维蛋白提供一定的理论基础，为后续淡水鱼的开发利用提供参考。
　　1 材料与方法
　　1.1 材料与试剂
　　鲢鱼购买于吉林农业大学校外农贸市场，将鲜活的鲢鱼30 min内冰鲜送达实验室。氢氧化钠、氯化钠 天津市津东天正精细化学试剂厂;盐酸、硫酸、石油醚、无水乙醚 北京北化精细化学品有限责任公司;95%乙醇、无水乙醇、氯仿、正丁醇 天津市巴斯夫化工有限公司;磷酸二氢钠、磷酸氢二钠 天津市耀华化学试剂有限责任公司;以上化学试剂均为分析纯，实验用水为蒸馏水。
　　1.2 仪器与设备
　　JY98-IIIDN超声波细胞粉碎机 宁波新芝生物科技股份有限公司;AvantiJ-26XP冷冻离心机 美国贝克曼库尔特有限公司;4K-15真空冷冻干燥机 美国Sigma公司;BSA-124S电子天平 德国赛多利斯集团;DHW-600电子恒温水浴锅 天津泰斯特仪器有限公司;EL20 pH计 瑞士梅特勒-托利多公司;IKA T10 basic高速分散均质机 德国IKA公司;TA.XT.Plus质构仪 英国Stable Micro System公司;TU-1901紫外-可见分光光度计 北京普析通用仪器有限公司;Quanta 200F环境扫描电子显微镜 美国FEI公司。
　　1.3 方法
　　1.3.1 肌原纖维蛋白的提取
　　参照Liu Qian等[15]的方法，从鲢鱼肌肉中提取肌原纤维蛋白。将从农贸市场买来的新鲜鲢鱼30 min内运到实验室，将其去头、去尾、去鳍、去皮、去内脏、去红色肉，取背部白色肌肉，将其绞碎，并加入4 倍体积的冰磷酸盐缓冲溶液，匀浆60 s，在8 000 r/min条件下冷冻离心15 min，去掉上清液后取其沉淀，重复洗涤3 次后去掉上清液，再用4 倍体积0.1 mol/L的NaCl溶液洗涤3 次，4 ℃冰箱中恒温放置，24 h内用完。肌原纤维蛋白的浓度采用双缩脲法进行测定，以牛血清蛋白为标品[16]。
　　1.3.2 超声波处理肌原纤维蛋白
　　将得到的肌原纤维蛋白溶液稀释至40 mg/mL，取300 mL稀释后的溶液于500 mL玻璃烧杯中，将烧杯（用冰水浴控制样品温度低于8 ℃）置于超声波细胞破碎仪中，设置超声功率为0、100、200、300、400 W，超声时间设为30 min（工作时间和间歇时间分别为1 s和2 s），超声处理后的样品至于0～4 ℃冰箱内备用，24 h内用完[17]。
　　1.3.3 肌原纤维蛋白理化特性测定
　　1.3.3.1 起泡性和泡沫稳定性的测定
　　取5 mL质量浓度40 mg/mL的肌原纤维蛋白溶液及10 mL蒸馏水于50 mL玻璃量筒内，体积记为V;9 500 r/min均质2 min，均质完后迅速读取泡沫体积，记为V0;静置30 min后，再次读取泡沫的体积，记为V30。按照公式（1）～（2）计算样品起泡性和气泡稳定性[18]。
　　1.3.3.2 乳化性和乳化稳定性的测定
　　取质量浓度40 mg/mL的肌原纤维蛋白溶液9 mL，加3 mL大豆色拉油，9 500 r/min均质1 min后分别在0 min和10 min时迅速从底部取出乳状液100 μL，用0.1%的十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate，SDS）溶液（由pH 7.4、100 mmol/L的PBS配制而成）稀释至5 mL，涡旋30 s，使其混合均匀，然后于500 nm波长处测定吸光度（A0）;并于10 min后，再次从底部吸取乳状液100 μL，用0.1%的SDS溶液稀释至5 mL，测定其吸光度（A10）[19]。按照公式（3）～（4）计算样品乳化性和乳化稳定性。
　　式中：换算系数T=2.303;F为乳状液中油体积分数（0.25）;t为时间/min，ρ为蛋白质质量浓度/（g/mL）。
　　1.3.4 肌原纤维蛋白热凝胶的制备
　　将质量浓度40 mg/mL的肌原纤维蛋白溶液溶解于0.02 mol/L、pH 6.5、含0.6 mol/L NaCl的磷酸盐缓冲液中，溶液转移至25 mL烧杯中，每个烧杯中各25 mL;凝胶样品的制备采用二步加热法，即先40 ℃水浴加热30 min，然后再90 ℃水浴加热20 min，加热完成后，凝胶样品于冰水中冷却，然后于4 ℃条件下平衡24 h，备用[20]。
　　1.3.5 不同超声功率处理对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶品质及微观结构的影响
　　1.3.5.1 白度的测定
　　将样品置于室温下平衡，用色差仪的测试头对准各样品，分别测定0、90、180、270 °条件下的亮度值（L*）、红度值（a*）和黄度值（b*），每组实验重复测定3 次[21]。按照公式（5）计算白度。
　　1.3.5.2 保水性的测定
　　参考Kocher等[22]的方法。将处理好的凝胶在4 ℃、10 000 r/min条件下离心10 min，倒掉离心分离的液体，测定空离心管质量（m）、离心前离心管和凝胶总质量（m1）及离心去水后离心管和凝胶总质量（m2）。进行3 次平行测定，取平均值，按照公式（6）计算保水性。
　　1.3.5.3 蒸煮损失的测定
　　参照Jia Dan等[23]的方法，并稍作修改。将肌原纤维蛋白溶液质量浓度调整到40 mg/mL，肌原纤维蛋白溶液质量记为m1;随后，将肌原纤维蛋白溶液倒入烧杯，按照1.3.4节描述的方法来制备凝胶，冷却至4 ℃后，取出，挤出液体的质量记为m2。按照公式（7）计算蒸煮损失率。 　　1.3.5.4 环境扫描电镜
　　将凝胶切成约2 mm×5 mm的薄片，用戊二醛（2.5%，pH 7.2）于4 ℃固定2 h，再用磷酸盐缓冲液（0.1 mol/L，pH 7.2）洗涤;然后乙醇梯度（50%、60%、70%、80%、90%）脱水，各10 min;再用无水乙醇脱水3 次，各10 min;经过无水乙醇脱水后的凝胶样品，再放在纯叔丁醇中浸泡3 次，每次15 min;样品用真空冷冻干燥机干燥后，采用Philips XL30型环境扫描电镜观察其微观形态结构的变化[24]。
　　1.4 数据处理
　　每组实验重复3 次，并计算平均值和标准差，表示实验结果。实验数据均采用Origin 7.5软件作图，运用SPSS 13.0软件进行差异显著性分析（P<0.05）。
　　2 结果与分析
　　2.1 超声波功率对肌原纤维蛋白起泡性和泡沫稳定性的影响
　　分布在蛋白质分子表面的极性基团和分子的大小与蛋白质的起泡性有关，分子质量越小，起泡能力越弱[25]。在超声时间固定为10 min的情况下，由图1可知：经过超声波处理后的肌原纤维蛋白起泡性明显高于未处理组，且起泡性随着超声功率的增加呈现先上升后下降的趋势;超声功率为300、400 W时，溶液的起泡性无显著性差异（P>0.05），超声功率为300 W时，溶液的起泡性达到最大值，为（56.80±2.25）%，相比未处理组提高44%。这是由于超声波使肌原纤维蛋白变的分散，并且使折叠蛋白打开，导致疏水基团暴露，界面张力降低，因此提高了肌原纤维蛋白溶液的起泡能力。而超聲功率400 W时的起泡能力低于功率300 W时的原因是高强度的超声功率作用下使空穴效应过强，产生的机械效应破坏了肌原纤维蛋白溶液的发泡体系，使分散的蛋白质再次聚集，将疏水基团藏于蛋白质内部，同时减弱了蛋白质多肽链之间的相互作用，降低了起泡能力[26]。
　　肌原纤维蛋白溶液的泡沫稳定性随着超声功率的增加呈现出先增加后降低的趋势。超声功率200、300 W时，溶液的泡沫稳定性无显著性差异（P>0.05）;超声功率300 W时，泡沫稳定性最高，比未处理组提高48%;而超声功率超过300 W后，泡沫稳定性逐渐降低。当超声功率增大时，蛋白质部分肽链在界面上伸展开来，促进了泡沫的形成和稳定;而当超声功率继续增加时，蛋白质分子之间相互作用形成的稳定网络结构遭到破坏，泡沫界面膜破裂，导致泡沫稳定性降低[27]。
　　2.2 超声波功率对肌原纤维蛋白乳化性和乳化稳定性的影响
　　蛋白质表面带有的亲水基团、疏水基团、电荷是表面活性物质，能够在脂肪表面形成黏弹性膜，有利于水包油型乳状液的形成[11]。由图2可知：经过超声波处理后的肌原纤维蛋白乳化性先增高后降低，但均高于未处理组，且差异显著（P<0.05）;肌原纤维蛋白乳化性在超声功率300 W时达到最大值，为（86.68±1.28） m2/g，比未处理样品提高29%。乳化性升高可能是由于超声处理使蛋白质变性，分子展开，内部疏水基团露出，疏水基团朝向脂质，极性基团朝向水相，形成油-水乳化液，对油滴再次集结形成一定阻力[11];而乳化性降低可能是由于持续的较高功率超声波产生的高温使蛋白质聚集或不溶，进而降低乳化性能[28]。
　　肌原纤维蛋白乳化稳定性在超声功率200、300、400 W时无显著性差异，在0～100 W内乳化稳定性升高，100～200 W稳定性下降，200～400 W时乳化稳定性变化不明显。乳化稳定性升高可能是由于超声波使蛋白质表面疏水基团暴露，表面疏水性增加，肌原纤维蛋白形成稳定的界面膜和网络结构，界面吸附蛋白质浓度变大，界面张力减小，乳化稳定性增加[11];然而，随着超声功率的增加，吸附在膜界面上的蛋白质减少，界面张力增大，导致乳化稳定性降低。
　　2.3 超声波功率对肌原纤维蛋白凝胶白度的影响
　　由图3可知，肌原纤维蛋白凝胶白度随着超声功率的增加呈现先上升后下降的趋势，在300 W时凝胶白度最大，为61.27±0.62，较未经超声波处理的凝胶（42.42±1.14）提高44%。凝胶白度变大可能是由于超声波处理使加热后的肌原纤维蛋白形成结构更加致密均匀的凝胶，致密的结构使水分子更好地保存在其中，提高了凝胶的持水能力，使其具有更好的透明度。
　　Chen Hongsheng等[8]研究表明，肌原纤维蛋白凝胶的白度与蛋白质降解有关，肌原纤维蛋白发生了降解和非酶促反应，导致凝胶白度降低。而超声波实际具有的杀菌作用能够抑制蛋白质降解，在一定程度上有利于凝胶白度的改善[29]。
　　2.4 超声波功率对肌原纤维蛋白凝胶保水性的影响
　　肉的保水性（即持水性）是指肌肉在受外力作用时保持其原有水分与添加水分的能力，是蛋白质凝胶最重要的一个功能特性。适当的超声波处理可使蛋白质溶解性增加，粒度变小，进而形成更加致密、均匀的网络结构，提高凝胶的保水能力。
　　由图4可知：超声功率低于300 W时，随着超声功率的增大，热处理形成的肌原纤维蛋白凝胶保水性呈现增加的趋势，由（63.65±0.65）%增加至（81.20±0.99）%，提高27%;而当超声功率过大时，超声波处理产生的瞬间高温使部分蛋白质变性，致密结构遭到破坏，不溶性蛋白变多，保水能力有所下降;当超声功率达到400 W时，凝胶保水性降低至（77.93±0.43）%。
　　2.5 超声波功率对肌原纤维蛋白凝胶蒸煮损失率的影响
　　蛋白质持水性代表蛋白质产品对水的吸附能力，是蛋白质凝胶最重要的一个功能特性。由图5可知，超声功率在400 W时，肌原纤维蛋白凝胶的蒸煮损失率达到最小值（44.54±0.72）%，较未经过超声处理样品的（51.77±0.62）%降低13%。这是由于超声波处理改变了肌肉组织的微观结构，使经过超声波处理后的蛋白质疏水性残基暴露，有利于热凝胶网络结构的形成，使其更加致密、均匀，提高了凝胶的保水性，进而降低了凝胶的蒸煮损失[30]。 　　2.6 不同超声波功率处理肌原纤维蛋白凝胶的微观结构
　　由图6可知，采用扫描电镜（2 000 倍）观察发现，未经过超声处理的肌原纤维蛋白凝胶表面孔洞粗大，空穴分布不均匀，与经过超声处理后形成的凝胶形成明显差别，经过超声处理的凝胶表面更加平整致密，并且随着超声功率的增加，相比于图B、C，图D、E凝胶表面由粗糙变细致，不规则大小的空穴也逐渐形成小而均匀的孔洞。这种由不规则大孔逐渐变成紧致、细小孔洞的现象，可能是由于超声波的空穴效应和机械效应使蛋白质粒径减小所导致的[31]。同时，超声波处理可使蛋白质疏水基团暴露，促进肌原纤维蛋白之间形成更加紧凑均匀的凝胶网络结构。Zisu等[32]研究表明，超声波处理后乳清蛋白凝胶强度的增加是蛋白质粒度的减小和致密均一的凝胶网络结构形成的结果。
　　3 结 论
　　鲢鱼肌原纤维蛋白溶液经过不同功率的超声波处理后，随着超声功率的加大，起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性均出现先上升后下降的趋势。超声功率为300 W时，溶液的起泡性达到最大值，为（56.80±2.25）%，比未处理组提高44%;溶液的泡沫稳定性在超声功率为300 W时达到最大值，比未处理组提高48%;乳化性在超声功率为300 W时达到最大值（86.68±1.28） m2/g，比未处理组提高29%;乳化稳定性在超声功率为0～100 W内升高，100～200 W下降，200～400 W时变化不明显。
　　鲢鱼肌原纤维蛋白溶液经超声处理后受热形成凝胶，随着超声功率的加大，凝胶白度、保水性呈现先增大后减小的趋势，凝胶蒸煮损失率一直呈现降低的趋势。凝胶白度在超声功率为300 W时呈现最大值，为61.27±0.62，较未处理组提高44%;凝胶保水性在超声功率为300 W时达到最大值，较未处理组提高27%;凝胶蒸煮损失率在超声功率为400 W时达到最小值（44.54±0.72）%，较未处理组降低13%。
　　凝胶环境扫描电镜微观结构图可清楚显示出，未经过超声处理的肌原纤维蛋白凝胶与经过超声处理后形成的凝胶有显著差别，经过处理的凝胶表面更加平整致密，并且随着超声功率的增加，凝胶表面由粗糙、不规则大小空穴逐渐形成小而均匀的孔洞。
　　以上结果表明，不同功率超声波处理对鲢鱼肌原纤维蛋白及其凝胶的改性具有一定的改善作用。超声波技术影响鲢鱼肌原纤维蛋白高级结构的机理及在后期淡水鱼产品开发中应用的改善效果还有待进一步研究。
　　参考文献：
　　[1] 唐晟凯， 张彤晴， 李大命， 等. 太湖鲢（Hypophthalmichthys molitrix）种群生长特征和适宜捕捞量的初步研究[J]. 水产养殖， 2017， 38（10）： 48-53. DOI：10.3969/j.issn.1004-2091.2017.10.010.
　　[2] 马旭婷， 钱攀， 戴志远. 美国鳙鱼和鲢鱼的营养成分分析与评价[J]. 中国食品学报， 2016， 16（11）： 273-280. DOI：10.16429/j.1009-7848. 2016.11.037.
　　[3] 戴强. 鲢鱼肉巧除刺[J]. 农村新技术， 2004（8）： 42-43.
　　[4] 李明清. 鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的研究[D]. 哈尔滨： 东北农业大学， 2010： 75-76. DOI：10.7666/d.y1787263.
　　[5] 袁春红， 福田裕. 冻结条件与冻藏温度对鲢鱼肉肌原纤维蛋白冷冻变性的影响[J]. 上海海洋大学学报， 2001， 10（1）： 44-48. DOI：10.3969/j.issn.1004-7271.2001.01.008.
　　[6] 励建榮， 陆海霞， 傅玉颖， 等. 鱼糜制品凝胶特性研究进展[J]. 食品工业科技， 2008， 29（11）： 291-295. DOI：10.11869/j.issn.100-8551.2015.09.1766.
　　[7] LI Xingke， XIA Wenshui. Effects of chitosan on the gel properties of salt-soluble meat proteins from silver carp[J]. Carbohydrate Polymers， 2010， 82（3）： 958-964. DOI：10.1016/j.carbpol.2010.06.026.
　　[8] CHEN Hongsheng， KONG Baohua， GUO Yuanyuan， et al. The effectiveness of cryoprotectants in inhibiting multiple freeze-thaw-induced functional and rheological changes in the myo? brillar proteins of common carp （Cyprinus carpio） surimi[J]. Food Biophysics， 2013， 8（4）： 302310. DOI：10.1007/s11483-013-9305-4.
　　[9] 常海霞， 石燕， 王辉， 等. 超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响[J]. 食品科学， 2015， 36（5）： 56-60. DOI：10.7506/spkx1002-6630201505011.
　　[10] 赵旭博， 董文宾， 于琴， 等. 超声波技术在食品行业应用新进展[J]. 食品研究与开发， 2005（1）： 3-7. DOI：10.3969/j.issn.1005-6521.2005.01.001.
　　[11] 常海霞. 超声波技术对草鱼肌原纤维蛋白营养和结构性质的影响[D]. 南昌： 南昌大学， 2015： 89-90. 　　[12] 李长乐， 王琛， 郭全友， 等. 超声波、超高压处理对鲣鱼肌原纤维蛋白功能性质的影响[J]. 食品与发酵工业， 2018， 44（7）： 96-101.DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.015954.
　　[13] 张崟， 曾庆孝， 朱志伟， 等. 超声波辅助凝胶化对罗非鱼鱼糜凝胶性能的影响[J]. 华南理工大学学报（自然科学版）， 2009， 37（4）： 138-142. DOI：10.3321/j.issn：1000-565X.2009.04.028.
　　[14] MCCLEMENTS J D. Advances in the application of ultrasound in food analysis and processing[J]. Trends in Food Science and Technology， 1995， 6（9）： 293-299. DOI：10.1016/S0924-2244（00）89139-6.
　　[15] LIU Qian， CHEN Qian， KONG Baohua， et al. The influence of superchilling and cryoprotectants on protein oxidation and structural changes in the myo? brillar proteins of common carp （Cyprinus carpio） surimi[J]. LWT-Food Science and Technology， 2014， 57（2）： 603-611. DOI：10.1016/j.lwt.2014.02.023.
　　[16] PAN Jinfeng， SHEN Huixing， YOU Juan， et al. Changes in physiochemical properties of myofibrillar protein from silver carp （Hypophthalmichthys mollitrix） during heat treatment[J]. Journal of Food Biochemistry， 2011， 35（3）： 939-952. DOI：10.1016/S1874-8651（10）60073-7.
　　[17] ZHAO Yingying， WANG Peng， ZOU Yufeng， et al. Effect of pre-emulsification of plant lipid treated by pulsed ultrasound on the functional properties of chicken breast myo?brillar protein composite gel[J]. Food Research International， 2014， 58： 98-104. DOI：10.1016/j.foodres.2014.01.024.
　　[18] ZHAO Guanli， LIU Yan， REN Jiaoyan， et al. Effect of protease pretreatment on the functional properties of protein concentrate from defatted peanut flour[J]. Journal of Food Process Engineering， 2013， 36（1）： 9-17. DOI：10.1111/j.1745-4530.2011.00646.x.
　　[19] SATHE S， SALUNKHE D. Functional properties of the great northern bean （Phaseolus vulgaris L.） proteins： emulsion， foaming， viscosity， and gelation properties[J]. Journal of Food Science， 1981， 46（1）： 71-81. DOI：10.1111/j.1365-2621.1981.tb14533.x.
　　[20] ARFAT Y A， BENJAKUL S. Effect of zinc sulphate on gelling properties of phosphorylated protein isolate from yellow stripe trevally[J]. Food Chemistry， 2013， 141（3）： 2848-2857. DOI：10.1016/j.foodchem.2013.05.112.
　　[21] 劉亚春. 猪肌原纤维蛋白改性及复合猪肉丸研究[D]. 长春： 吉林农业大学， 2017.
　　[22] KOCHER P N， FOEGEDING E A. Microcentrifuge-based method for measuring water-holding of protein gels[J]. Journal of Food Science， 1993， 58（5）： 1040-1046. DOI：10.1111/j.1365-2621.1993.tb06107.x.
　　[23] JIA Dan， HUANG Qilin， XIONG Shanbai. Chemical interactions and gel properties of black carp actomyosin affected by MTGase and their relationships[J]. Food Chemistry， 2016， 196： 1180-1187. DOI：10.1016/j.foodchem.2015.10.030. 　　[24] ZHAO Yingying， WANG Peng， ZOU Yufeng， et al. Effect of pre-emulsification of plant lipid treated by pulsed ultrasound on the functional properties of chicken breast myofibrillar protein composite gel[J]. Food Research International， 2014， 58： 98-104. DOI：10.1016/j.foodres.2014.01.024.
　　[25] 郭荣荣， 潘思轶， 王可兴. 碱法与酶法提取大米蛋白工艺及功能特性比较研究[J]. 食品科学， 2005， 26（3）： 173-177. DOI：10.3321/j.issn：1002-6630.2005.03.041.
　　[26] 胡爱军， 卢秀丽， 郑捷， 等. 不同频率超声对鲢鱼肌原纤维蛋白结构的影响[J]. 现代食品科技， 2014， 30（3）： 23-27.
　　[27] 孙冰玉， 石彦国. 超声波对醇提大豆浓缩蛋白起泡性的影响[J]. 中国食品学报， 2006， 6（6）： 100-104. DOI：10.3969/j.issn.1009-7848.2006.06.021.
　　[28] 张雪梅， 蒋雨. 食品中蛋白质的功能（二）： 蛋白质结构与食品功能性质的关系研究[J]. 肉类研究， 2009， 23（5）： 71-74. DOI：10.3969/j.issn.1001-8123.2009.05.020.
　　[29] 李艳青. 蛋白质氧化对鲤鱼蛋白结构和功能性的影响及其控制技术[D]. 哈尔滨： 东北农业大学， 2013： 76-77. DOI：10.7666/d.Y2295487.
　　[30] 管俊峰， 李瑞成. 超聲波技术在肉品加工中的研究进展[J]. 肉类研究， 2010， 24（7）： 82-85. DOI：10.3969/j.issn.1001-8123.2010.07.022.
　　[31] RENKEMA J， KNABBEN J， VAN VLIET T. Gel formation by β-conglycinin and glycinin and their mixtures[J]. Food Hydrocolloids， 2001， 15（4）： 407-414. DOI：10.1016/S0268-005X（01）00051-0.
　　[32] ZISU B， BHASKARACHARYA R， KENTISH S， et al. Ultrasonic processing of dairy systems in large scale reactors[J]. UltrasonicsSonochemistry， 2010， 17（6）： 1075-1081. DOI：10.1016/j.ultsonch.2009.10.014.
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